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30 Beziehungen: Allosterisches Zentrum, Atom, Übergangszustand, Bindungsstelle, Biokatalysator, Biologie, Chemie, Chemische Reaktion, Cofaktor (Biochemie), Enantioselektivität, Enzym, Enzymhemmung, Enzymspezifität, Festkörper, Heterogene Katalyse, Hydrophobie, Induced Fit, Ionische Bindung, Katalysator, Katalytische Triade, Kompetitive Hemmung, Kovalente Bindung, Molekulare Modellierung, Oxyanion-Loch, Proteindesign, Schlüssel-Schloss-Prinzip, Substrat (Biochemie), Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrückenbindung, Wirkungsspezifität.
Allosterisches Zentrum
Ein allosterisches oder regulatorisches Zentrum ist eine Region eines Enzyms, die einen Regulator (auch Effektor genannt) binden kann, der als allosterischer Aktivator oder Inhibitor die Enzymaktivität beeinflusst.
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Atom
kugelsymmetrisch. kovalenten Radius Atome (von „unteilbar“) sind die Bausteine, aus denen alle festen, flüssigen und gasförmigen Stoffe bestehen.
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Übergangszustand
Übergangszustand ist ein Begriff aus der Chemie.
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Bindungsstelle
Eine Bindungsstelle bezeichnet in der Biochemie und Pharmakologie die Kontaktfläche bei der Bindung eines Biopolymers an ein anderes Molekül.
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Biokatalysator
Als Biokatalysator bezeichnet man ein Teilchen, das als Katalysator mindestens eine Reaktion beschleunigt.
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Biologie
Datei:E.
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Chemie
Thermitreaktion Chemie (bundesdeutsches Hochdeutsch:; süddeutsch, Schweizerdeutsch, österreichisches Hochdeutsch) ist diejenige Naturwissenschaft, die sich mit dem Aufbau, den Eigenschaften und der Umwandlung von chemischen Stoffen (Substanzen) beschäftigt.
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Chemische Reaktion
Thermitreaktion Eine chemische Reaktion ist ein Vorgang, bei dem eine oder meist mehrere chemische Verbindungen in andere umgewandelt werden und Energie freigesetzt oder aufgenommen wird.
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Cofaktor (Biochemie)
Ein Cofaktor (auch Kofaktor) ist in der Biochemie eine Nicht-Protein-Komponente, die neben dem Protein-Anteil eines bestimmten Enzyms für dessen katalytische Aktivität unerlässlich ist.
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Enantioselektivität
Die Enantioselektivität ist das Verhältnis der Reaktionsgeschwindigkeiten zweier Enantiomere bei ihrer Umsetzung.
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Enzym
Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym. Substrate und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen Aconitase: katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.) Ein Enzym, auch Ferment genannt, ist ein Stoff, der aus biologischen Großmolekülen besteht und als Katalysator bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen kann.
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Enzymhemmung
Vereinfacht dargestellte Bindungsstellen eines Inhibitors bei einer kompetitiven (links) bzw. nichtkompetitiven (rechts) Enzymhemmung ('''E''' Enzym, '''I''' Inhibitor, '''S''' natürliches Substrat) Enzymhemmung (auch Enzyminhibition) ist die Hemmung einer enzymatischen Reaktion durch einen Hemmstoff, der Inhibitor genannt wird.
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Enzymspezifität
Piktographische Darstellung einer enzymatischen Umsetzung. Die spezifischen aktiven Zentren sind hier vereinfacht durch geometrische Figuren wiedergegeben. Der Begriff Enzymspezifität oder Substratspezifität bezeichnet das Phänomen, dass Enzyme zumeist nur ein Substrat bzw.
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Festkörper
Teilchenmodell eines kristallinen Festkörpers Quasiperiodischer Kristall, wie sie der Nobelpreisträger für Chemie (2011) Dan Shechtman untersuchte. Festkörper (auch Feststoff) bezeichnet in den Naturwissenschaften Materie im festen Aggregatzustand.
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Heterogene Katalyse
Monolithischer Niedrigtemperatur-Oxidationskatalysator Heterogene Katalyse ist eine Form der Katalyse, bei der der Katalysator und die reagierenden Stoffe einer chemischen Reaktion in unterschiedlichen Phasen vorliegen, etwa als Gas und Feststoff oder als nicht mischbare Flüssigkeiten.
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Hydrophobie
Die hydrophobe Oberfläche von Gras lässt das Wasser abperlen. Der Begriff hydrophob stammt aus dem Altgriechischen (ὕδωρ hýdor „Wasser“ sowie φόβος phóbos „Furcht“) und bedeutet wörtlich „wassermeidend“.
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Induced Fit
Induced Fit am Beispiel der Hexokinase Die Induced-Fit-Theorie („induzierte Passform“) erklärt die Ausbildung eines Protein-Liganden-Komplexes (z. B. eines Enzym-Substrat-Komplexes bei enzymkatalysierten Reaktionen).
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Ionische Bindung
Abschätzung des prozentualen Ionenbindungsanteils in Abhängigkeit von der Elektronegativitätsdifferenz Die ionische Bindung (auch Ionenbindung, heteropolare Bindung oder elektrovalente Bindung) ist eine chemische Bindung, die auf der elektrostatischen Anziehung positiv und negativ geladener Ionen basiert und als solche insbesondere für Salze charakteristisch ist.
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Katalysator
Katalysator (von der Katalyse – mit lateinischer Endung) bezeichnet in der Chemie einen Stoff, der die Reaktionsgeschwindigkeit durch die Senkung der Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion erhöht, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.
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Katalytische Triade
Nukleophil'') gebildet. Das Substrat (schwarz) wird in der Bindungsstelle in Orientierung zur Triade gebunden. Als katalytische Triade bezeichnet man in der Biochemie eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum einiger Enzyme.
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Kompetitive Hemmung
Schema Als kompetitive Hemmung (lat. competere, zusammen etwas begehren) wird in der Biochemie und Pharmakologie eine Enzymhemmung bezeichnet, bei der ein Agonist und ein Antagonist um die Besetzung eines Rezeptors konkurrieren, wobei der Antagonist keine biochemische Wirkung hat.
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Kovalente Bindung
Kovalente Bindung (ältere Begriffe: Atombindung, Elektronenpaarbindung oder homöopolare Bindung) ist eine Form der chemischen Bindungen und als solche für den festen Zusammenhalt von Atomen in molekular aufgebauten chemischen Verbindungen ursächlich.
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Molekulare Modellierung
Dreidimensionale Darstellung eines Moleküls Unter molekularer Modellierung (amerikanisches Englisch: molecular modeling, britisches Englisch: molecular modelling) werden Techniken für computerunterstütztes Modellieren chemischer Moleküle zusammengefasst.
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Oxyanion-Loch
Oxyanion-Loch im aktiven Zentrum einer Serinprotease (schwarz) mit Stabilisierung des Substrats (rot) durch das Proteinrückgrat (blau) Das Oxyanion-Loch ist eine Form des aktiven Zentrums von Enzymen, in der ein negativ geladener Sauerstoff (ein Oxyanion) gebunden und stabilisiert wird.
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Proteindesign
Energiepotentiale verschiedener Konfigurationen Energiepotentiale verschiedener Stoffgruppen Das Proteindesign, synonym Proteinoptimierung oder rationales Proteindesign, bezeichnet die gezielte Anpassung der Eigenschaften von Proteinen durch ortsspezifische Mutagenese der DNA.
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Schlüssel-Schloss-Prinzip
Ein Enzym katalysiert die Reaktion von zwei Substraten, um ein neues Produkt zu erstellen. Zusammenspiel mehrerer komplementärer Strukturen an der Zelloberfläche bei der Antigenerkennung (stark schematisiert) roter Kreis:Antigen (Epitop) Das Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt die Funktion von zwei oder mehreren komplementären Strukturen, die räumlich zueinander passen müssen, um eine bestimmte biochemische Funktion erfüllen zu können.
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Substrat (Biochemie)
In der Biochemie wird als Substrat ein Stoff bezeichnet, der in einer enzymatisch gesteuerten Reaktion umgesetzt wird.
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Van-der-Waals-Kräfte
Van-der-Waals-Kräfte (Van-der-Waals-Wechselwirkungen), benannt nach dem niederländischen Physiker Johannes Diderik van der Waals, sind die relativ schwachen nicht-kovalenten Wechselwirkungen zwischen Atomen oder Molekülen, deren Wechselwirkungsenergie für kugelförmige Teilchen mit etwa der sechsten Potenz des Abstandes abfällt.
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Wasserstoffbrückenbindung
Die Wasserstoffbrückenbindung, auch kurz Wasserstoffbrücke oder H-Brücke genannt, gehört zu den intermolekularen Anziehungskräften zwischen einem kovalent gebundenen Wasserstoffatom und einem freien Elektronenpaar eines Atoms, das sich in einer Atomgruppierung befindet.
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Wirkungsspezifität
Wirkungsspezifität, vereinzelt auch Wirkspezifität, ist ein Begriff aus der Biochemie der Enzyme.
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