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Insulin und Proteinfaltung

Shortcuts: Differenzen, Gemeinsamkeiten, Jaccard Ähnlichkeit Koeffizient, Referenzen.

Unterschied zwischen Insulin und Proteinfaltung

Insulin vs. Proteinfaltung

Insulin (andere Namen: Insulinum, Insulinhormon, Inselhormon) ist ein für alle Wirbeltiere lebenswichtiges Proteohormon (Polypeptidhormon), das in den β-Zellen der Bauchspeicheldrüse gebildet wird. 500px Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten.

Ähnlichkeiten zwischen Insulin und Proteinfaltung

Insulin und Proteinfaltung haben 10 Dinge gemeinsam (in Unionpedia): Alzheimer-Krankheit, Aminosäuren, Disulfidbrücke, Enzym, Kovalente Bindung, Nobelpreis für Chemie, Oligomer, Peptid, Proteinbiosynthese, Ribosom.

Alzheimer-Krankheit

Erstbeschreibung (1906) Fortsetzung Die Alzheimer-Krankheit (lateinisch Morbus Alzheimer) oder Alzheimersche Krankheit ist eine neurodegenerative Erkrankung des Menschen, die in ihrer häufigsten Form bei Personen über dem 65.

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Aminosäuren

H-Atom) Aminosäuren (AS), unüblich aber genauer auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe.

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Disulfidbrücke

Disulfidbrücke zwischen zwei organischen Resten R und R'. Disulfidbindung zweier Cystein-haltigen Proteinketten. Vier (intrachenare)Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine'', Verlag Chemie, Weinheim, S. 101, 1982, ISBN 3-527-25892-2. Disulfidbrücken innerhalb einer Peptidkette eines Proteins – schematische Präsentation. Schematische Präsentation von zwei (interchenaren) Disulfidbrücken zwischen Peptidketten zweier Proteine. Eine Disulfidbrücke, Disulfidbindung oder Disulfidbrückenbindung bezeichnet in der Chemie eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen, deren jeweils einzige freie Valenz mit einem Organylrest abgesättigt ist.

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Enzym

Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym. Substrate und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen Aconitase: katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.) Ein Enzym, auch Ferment genannt, ist ein Stoff, der aus biologischen Großmolekülen besteht und als Katalysator bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen kann.

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Kovalente Bindung

Kovalente Bindung (ältere Begriffe: Atombindung, Elektronenpaarbindung oder homöopolare Bindung) ist eine Form der chemischen Bindungen und als solche für den festen Zusammenhalt von Atomen in molekular aufgebauten chemischen Verbindungen ursächlich.

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Nobelpreis für Chemie

Der Nobelpreis für Chemie (auch Chemie-Nobelpreis, Schwedisch: Nobelpriset i kemi) ist einer der fünf von Alfred Nobel gestifteten Nobelpreise, die Im Auftrag der 1900 gegründeten Nobel-Stiftung wird er alljährlich von der Königlich Schwedischen Akademie der Wissenschaften vergeben und ist mit zehn Millionen schwedischen Kronen (rund Euro) dotiert.

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Oligomer

Ein Oligomer (von oligoi ‚Wenige‘ und μέρος méros ‚Teil‘) ist ein Molekül, das aus mehreren strukturell gleichen oder ähnlichen Einheiten aufgebaut ist.

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Peptid

Ein Peptid ist eine organische Verbindung, die Peptidbindungen zwischen Aminosäuren enthält.

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Proteinbiosynthese

Vereinfachtes Schema der Proteinbiosynthese in einer Eucyte Proteinbiosynthese ist die Neubildung von Proteinen in Zellen.

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Ribosom

Ribosomen sind die makromolekularen Komplexe in Zellen, an denen Proteine hergestellt werden.

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Die obige Liste beantwortet die folgenden Fragen

Vergleich zwischen Insulin und Proteinfaltung

Insulin verfügt über 217 Beziehungen, während Proteinfaltung hat 73. Als sie gemeinsam 10 haben, ist der Jaccard Index 3.45% = 10 / (217 + 73).

Referenzen

Dieser Artikel zeigt die Beziehung zwischen Insulin und Proteinfaltung. Um jeden Artikel, aus dem die Daten extrahiert ist abrufbar unter:

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