Schneller Zugriff als Browser!Ähnlichkeiten zwischen Hydrolasen und Hydrolyse
Hydrolasen und Hydrolyse haben 6 Dinge gemeinsam (in Unionpedia): Alkoholyse, Enzym, Ester, Lipasen, Peptid, Peptidbindung.
Alkoholyse
Die Alkoholyse ist die Spaltung einer chemischen Verbindung durch Reaktion mit einem Alkohol.
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Enzym
Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym. Substrate und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen Aconitase: katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.) Ein Enzym, auch Ferment genannt, ist ein Stoff, der aus biologischen Großmolekülen besteht und als Katalysator bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen kann.
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Ester
Ester bilden in der Chemie eine Stoffgruppe chemischer Verbindungen, die formal oder de facto durch die Reaktion einer Säure und eines Alkohols oder Phenols unter Abspaltung von Wasser (eine Kondensationsreaktion) entstehen.
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Lipasen
Lipasen sind Enzyme, die von Lipiden wie Glyceriden oder Cholesterinestern freie Fettsäuren abspalten (Lipolyse).
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Peptid
Ein Peptid ist eine organische Verbindung, die Peptidbindungen zwischen Aminosäuren enthält.
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Peptidbindung
Rückgrat der Peptide. Die Kugeln stellen die Peptide dar.) Eine Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung, die zwei Aminosäuren über die Carboxygruppe der einen Aminosäure und die Aminogruppe der anderen Aminosäure verknüpft.
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Die obige Liste beantwortet die folgenden Fragen
- In scheinbar Hydrolasen und Hydrolyse
- Was es gemein hat Hydrolasen und Hydrolyse
- Ähnlichkeiten zwischen Hydrolasen und Hydrolyse
Vergleich zwischen Hydrolasen und Hydrolyse
Hydrolasen verfügt über 41 Beziehungen, während Hydrolyse hat 71. Als sie gemeinsam 6 haben, ist der Jaccard Index 5.36% = 6 / (41 + 71).
Referenzen
Dieser Artikel zeigt die Beziehung zwischen Hydrolasen und Hydrolyse. Um jeden Artikel, aus dem die Daten extrahiert ist abrufbar unter:
