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8 Beziehungen: Biopolymer, CSK4-Motiv, Helix-Turn-Helix-Motiv, Konservierung, Protein, Proteindomäne, Sekundärstruktur, Zinkfingerprotein.
Biopolymer
Ein in der Natur sehr häufiges vorkommendes, aber auch in technischen Anwendungen genutztes Biopolymer ist die Cellulose. Bis zu tausende Einheiten dieser Grundstruktur (Cellobiose-Rest) sind dabei zu einem Cellulosemolekül verknüpft. Ein Biopolymer (altgriech. βίος bíos ‚Leben‘ mit polý ‚viel‘ und μέρος méros ‚Teil‘) ist ein Polymer, das in der Zelle eines Lebewesens synthetisiert wird.
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CSK4-Motiv
Das CSK4-Motiv ist ein Strukturmotiv von Proteinen.
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Helix-Turn-Helix-Motiv
Das Helix-Turn-Helix-Motiv (HTH) ist ein Sekundärstrukturelement in Proteinen.
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Konservierung
Max Liebermann: Konservenmacherinnen (1879) Konservierung („erhalten“, „bewahren“) ist die Verlängerung der Haltbarkeit von Gegenständen durch eine Minderung der chemischen Alterung.
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Protein
O2 anlagern kann. Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet Eiweißstoff) genannt, ist ein biologisches Makromolekül, das aus Aminosäuren aufgebaut wird, die durch Peptidbindungen verknüpft sind.
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Proteindomäne
Eine Proteindomäne ist ein Bereich eines Proteins mit stabiler, meist kompakter Faltungsstruktur, der funktional und strukturell unabhängig von benachbarten Abschnitten ist.
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Sekundärstruktur
upright.
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Zinkfingerprotein
Darstellung eines Zinkfingerproteins, das aus einer α-Helix und einer antiparallelen β-Faltblatt-Struktur besteht. Das grün dargestellte Zinkion wird von je zwei Histidin- und Cystein-Resten koordinativ gebunden. Der Transkriptionsfaktor Zif268 (blau) enthält drei komplexierte Zinkfinger und bindet in dieser Darstellung an die DNA (orange). Die koordinierenden Aminosäurereste um die Zinkionen (grün) herum sind hervorgehoben. Zinkfingerproteine sind eine Klasse von nucleinsäurebindenden Proteinen, die eine bestimmte Proteindomäne besitzen: die Zinkfingerdomäne, bei der ein Zinkion (Zn2+) koordinativ gebunden ist.
