Fructose-2,6-bisphosphat

Fructose-2,6-bisphosphat (F-2,6-BP) ist ein zweifach phosphorylierter Zucker (Fructose), der in der Regulation der Glykolyse und Gluconeogenese eine wichtige Rolle spielt, indem er die Aktivität der Enzyme Phosphofructokinase (PFK1) und Fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase1) allosterisch kontrolliert.

7 Beziehungen: Eckhard Boles, Fructose-1,6-bisphosphat, Fructose-1,6-bisphosphatase, Fructose-6-phosphat, Gluconeogenese, Glykolyse, Phosphofructokinase 2.

Eckhard Boles

Eckhard Boles (geboren am 4. September 1963 in Altena) ist ein deutscher Mikrobiologe und Biotechnologe.

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Fructose-1,6-bisphosphat

Fructose-1,6-bisphosphat oder Fructose-1,6-biphosphat, abgekürzt F-1,6-BP ist ein phosphorylierter Zucker, der im Stoffwechsel (Glykolyse) eine wichtige Rolle als Intermediat einnimmt.

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Fructose-1,6-bisphosphatase

Fructose-1,6-bisphosphatase (Abk.: FBPase) ist der Name des Enzyms, das Fructose-1,6-bisphosphat zu Fructose-6-phosphat abbaut.

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Fructose-6-phosphat

D-Fructose-6-phosphat, ein Phosphorsäureester der Fructose, ist ein wichtiger Metabolit vieler Stoffwechsel-Prozesse.

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Gluconeogenese

Die Gluconeogenese (latinisierte Schreibung der Glukoneogenese, eines Kompositums aus „süß“, neos „neu“ und genesis „Erzeugung“) ist die Bildung von D-Glucose aus organischen Nicht-Kohlenhydratvorstufen wie Pyruvat, Oxalacetat und Dihydroxyacetonphosphat.

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Glykolyse

Die Glykolyse (von und de) ist bei Lebewesen der schrittweise Abbau von Monosacchariden (Einfachzuckern) wie der D-Glucose (Traubenzucker), von der sich auch die Bezeichnung Glykolyse ableitet.

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Phosphofructokinase 2

Phosphofructokinase-2 oder Fructose-2,6-bisphosphatase (auch PFKFB, PFK-2/FBPase-2) steht für Proteine, die eine doppelte Enzymfunktion besitzen, und von denen es im Menschen vier Isoformen gibt, mit den entsprechenden Genen PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3 und PFKFB4.

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F-2,6-BP.

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