Ähnlichkeiten zwischen Michaelis-Menten-Theorie und Phosphofructokinase 1
Michaelis-Menten-Theorie und Phosphofructokinase 1 haben 4 Dinge gemeinsam (in Unionpedia): Enzym, Enzymhemmung, Enzymkinetik, Substrat (Biochemie).
Enzym
Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym. Substrate und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen Aconitase: katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.) Ein Enzym, auch Ferment genannt, ist ein Stoff, der aus biologischen Großmolekülen besteht und als Katalysator bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen kann.
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Enzymhemmung
Vereinfacht dargestellte Bindungsstellen eines Inhibitors bei einer kompetitiven (links) bzw. nichtkompetitiven (rechts) Enzymhemmung ('''E''' Enzym, '''I''' Inhibitor, '''S''' natürliches Substrat) Enzymhemmung (auch Enzyminhibition) ist die Hemmung einer enzymatischen Reaktion durch einen Hemmstoff, der Inhibitor genannt wird.
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Enzymkinetik
Die Enzymkinetik ist ein Teilgebiet der biophysikalischen Chemie.
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Substrat (Biochemie)
In der Biochemie wird als Substrat ein Stoff bezeichnet, der in einer enzymatisch gesteuerten Reaktion umgesetzt wird.
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Vergleich zwischen Michaelis-Menten-Theorie und Phosphofructokinase 1
Michaelis-Menten-Theorie verfügt über 23 Beziehungen, während Phosphofructokinase 1 hat 100. Als sie gemeinsam 4 haben, ist der Jaccard Index 3.25% = 4 / (23 + 100).
Referenzen
Dieser Artikel zeigt die Beziehung zwischen Michaelis-Menten-Theorie und Phosphofructokinase 1. Um jeden Artikel, aus dem die Daten extrahiert ist abrufbar unter: