Schneller Zugriff als Browser!Ähnlichkeiten zwischen Histidin und Serinproteasen
Histidin und Serinproteasen haben 4 Dinge gemeinsam (in Unionpedia): Aminosäuren, Enzym, Katalytische Triade, Protein.
Aminosäuren
H-Atom) Aminosäuren (AS), unüblich aber genauer auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe.
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Enzym
Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym. Substrate und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen Aconitase: katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.) Ein Enzym, auch Ferment genannt, ist ein Stoff, der aus biologischen Großmolekülen besteht und als Katalysator bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen kann.
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Katalytische Triade
Nukleophil'') gebildet. Das Substrat (schwarz) wird in der Bindungsstelle in Orientierung zur Triade gebunden. Als katalytische Triade bezeichnet man in der Biochemie eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum einiger Enzyme.
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Protein
O2 anlagern kann. Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet Eiweißstoff) genannt, ist ein biologisches Makromolekül, das aus Aminosäuren aufgebaut wird, die durch Peptidbindungen verknüpft sind.
Die obige Liste beantwortet die folgenden Fragen
- In scheinbar Histidin und Serinproteasen
- Was es gemein hat Histidin und Serinproteasen
- Ähnlichkeiten zwischen Histidin und Serinproteasen
Vergleich zwischen Histidin und Serinproteasen
Histidin verfügt über 82 Beziehungen, während Serinproteasen hat 43. Als sie gemeinsam 4 haben, ist der Jaccard Index 3.20% = 4 / (82 + 43).
Referenzen
Dieser Artikel zeigt die Beziehung zwischen Histidin und Serinproteasen. Um jeden Artikel, aus dem die Daten extrahiert ist abrufbar unter:
