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Glykoproteine und Posttranslationale Modifikation

Shortcuts: Differenzen, Gemeinsamkeiten, Jaccard Ähnlichkeit Koeffizient, Referenzen.

Unterschied zwischen Glykoproteine und Posttranslationale Modifikation

Glykoproteine vs. Posttranslationale Modifikation

Glykoproteine oder Glycoproteine sind Makromoleküle, die aus einem Protein und einer oder mehreren kovalent gebundenen Kohlenhydratgruppen (Zuckergruppen) bestehen. Posttranslationale Proteinmodifikationen (PTM) sind Veränderungen von Proteinen, die nach der Translation stattfinden.

Ähnlichkeiten zwischen Glykoproteine und Posttranslationale Modifikation

Glykoproteine und Posttranslationale Modifikation haben 11 Dinge gemeinsam (in Unionpedia): Aminosäuren, Endoplasmatisches Retikulum, Eukaryoten, Fucosylierung, Glykosylierung, Golgi-Apparat, Hydroxylysin, Hydroxyprolin, Protein, Proteinfaltung, Zellmembran.

Aminosäuren

H-Atom) Aminosäuren (AS), unüblich aber genauer auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe.

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Endoplasmatisches Retikulum

Vesikel; (8) Golgi-Apparat; (9) ''cis''-Seite des Golgi-Apparates; (10) ''trans''-Seite des Golgi-Apparates; (11) ''Zisternen'' des Golgi-Apparates. Das endoplasmatische Retikulum (ER, endoplasmatisch „im Cytoplasma“, lat. reticulum „Wurfnetz“) ist ein verzweigtes Kanalsystem flächiger Hohlräume, das von Membranen umschlossen ist.

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Eukaryoten

Schematische Darstellung einer Tierzelle als Beispiel einer eukaryotischen Zelle Schematische Darstellung einer Pflanzenzelle als Beispiel einer eukaryotischen Zelle Plasma­mem­bran, 11: Spitzenkörper (engl.), 12: Golgi-Apparat Eukaryoten oder Eukaryonten (Eukaryota) (von altgriechisch εὖ eu.

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Fucosylierung

Die Fucosylierung ist eine posttranslationale Modifikation, bei der eine Fucose-Gruppe an Proteine angehängt wird.

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Glykosylierung

7523240. Glykosylierung beschreibt eine Reihe enzymatischer oder chemischer Reaktionen, bei denen Kohlenhydrate an Proteine, Lipide oder andere Aglykone gebunden werden.

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Golgi-Apparat

Ein Dictyosom des Golgi-Apparates in einem menschlichen Leukozyten. Transmissionselektronenmikroskopische Aufnahme eines kontrastierten Ultradünnschnitts. Schnittebene parallel zur Stapelachse, die abgeflachten, membranbegrenzten Säckchen sind quer geschnitten. Über dem trans-Golgi-Netzwerk befinden sich abgeschnürte Vesikel. Vesikel, (8) Golgi-Apparat, (9) ''cis''-Golgi-Netzwerk, (10) ''trans''-Golgi-Netzwerk, (11) ''Zisternen'' des Golgi-Apparates. Der Golgi-Apparat (das zweite „g“ wird ähnlich wie das „j“ in Jeans ausgesprochen) zählt zu den Organellen eukaryotischer Zellen und bildet einen membranumschlossenen Reaktionsraum innerhalb der Zelle.

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Hydroxylysin

Hydroxylysin (genauer 5-Hydroxy-L-lysin, Abk. Hyl) ist eine proteinogene, aber nicht-kanonische, Aminosäure, die 1921 von Donald Van Slyke entdeckt wurde.

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Hydroxyprolin

--> | Quelle GHS-Kz.

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Protein

O2 anlagern kann. Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet Eiweißstoff) genannt, ist ein biologisches Makromolekül, das aus Aminosäuren aufgebaut wird, die durch Peptidbindungen verknüpft sind.

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Proteinfaltung

500px Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten.

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Zellmembran

Schematische Darstellung einer Zellmembran Zellmembran oder lateinisch Membrana cellularis, Zytomembran, Plasmamembran, auch Plasmalemma, wird die jeder lebenden Zelle eigene Biomembran genannt, die das Zellinnere umschließend und abgrenzend ihr inneres Milieu aufrechterhält.

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Die obige Liste beantwortet die folgenden Fragen

Vergleich zwischen Glykoproteine und Posttranslationale Modifikation

Glykoproteine verfügt über 67 Beziehungen, während Posttranslationale Modifikation hat 121. Als sie gemeinsam 11 haben, ist der Jaccard Index 5.85% = 11 / (67 + 121).

Referenzen

Dieser Artikel zeigt die Beziehung zwischen Glykoproteine und Posttranslationale Modifikation. Um jeden Artikel, aus dem die Daten extrahiert ist abrufbar unter:

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