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Enzym und Ligand (Biochemie)

Shortcuts: Differenzen, Gemeinsamkeiten, Jaccard Ähnlichkeit Koeffizient, Referenzen.

Unterschied zwischen Enzym und Ligand (Biochemie)

Enzym vs. Ligand (Biochemie)

Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym. Substrate und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen Aconitase: katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.) Ein Enzym, auch Ferment genannt, ist ein Stoff, der aus biologischen Großmolekülen besteht und als Katalysator bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen kann. Als Ligand wird in der Biochemie und in verwandten Wissenschaften ein Stoff bezeichnet, der an ein Zielprotein, beispielsweise einen Rezeptor, spezifisch binden kann.

Ähnlichkeiten zwischen Enzym und Ligand (Biochemie)

Enzym und Ligand (Biochemie) haben 6 Dinge gemeinsam (in Unionpedia): Affinität (Biochemie), Allosterischer Modulator, Hydrophobie, Schlüssel-Schloss-Prinzip, Substrat (Biochemie), Wasserstoffbrückenbindung.

Affinität (Biochemie)

Die Affinität (auch Bindungsaffinität) ist in der Biochemie ein Maß für die Neigung von Molekülen, mit anderen Molekülen eine Bindung einzugehen, z. B. zwischen den Bindungspartnern bei Protein-Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, Ka (auch Bindungskonstante genannt).

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Allosterischer Modulator

Konformationsänderung der orthosterischen Bindungsstelle durch Bindung eines allosterischen ModulatorsA) positiver allosterischer ModulatorB) allosterisches ZentrumC) orthosterische BindungsstelleD) orthosterischer Ligand Positivmodulator Alprazolam (rote Kalotten) in der extrazellulär gelegenen hochaffinen Benzodiazepin-Bindungsstelle des ionotropen GABA-Rezeptors. Die α'-Untereinheit (UE) ist ausgeblendet, übrige UE in diversen Darstellungsarten, γ-UE in mintgrün. H-Atome sind ausgeblendet. Die orthosterischen Homolog-Bindungsstellen für den Transmitter GABA (z. B. Schnittstelle βα, orange-gelb) sind nicht sichtbar. Der Rezeptor hat zahlreiche weitere allosterische Bindungsstellen. PDB:6huo Als allosterischer Modulator wird in der Biochemie und Pharmakologie eine Substanz bezeichnet, welche die Effekte eines orthosterischen Liganden, z. B.

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Hydrophobie

Die hydrophobe Oberfläche von Gras lässt das Wasser abperlen. Der Begriff hydrophob stammt aus dem Altgriechischen (ὕδωρ hýdor „Wasser“ sowie φόβος phóbos „Furcht“) und bedeutet wörtlich „wassermeidend“.

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Schlüssel-Schloss-Prinzip

Ein Enzym katalysiert die Reaktion von zwei Substraten, um ein neues Produkt zu erstellen. Zusammenspiel mehrerer komplementärer Strukturen an der Zelloberfläche bei der Antigenerkennung (stark schematisiert) roter Kreis:Antigen (Epitop) Das Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt die Funktion von zwei oder mehreren komplementären Strukturen, die räumlich zueinander passen müssen, um eine bestimmte biochemische Funktion erfüllen zu können.

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Substrat (Biochemie)

In der Biochemie wird als Substrat ein Stoff bezeichnet, der in einer enzymatisch gesteuerten Reaktion umgesetzt wird.

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Wasserstoffbrückenbindung

Die Wasserstoffbrückenbindung, auch kurz Wasserstoffbrücke oder H-Brücke genannt, gehört zu den intermolekularen Anziehungskräften zwischen einem kovalent gebundenen Wasserstoffatom und einem freien Elektronenpaar eines Atoms, das sich in einer Atomgruppierung befindet.

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Die obige Liste beantwortet die folgenden Fragen

Vergleich zwischen Enzym und Ligand (Biochemie)

Enzym verfügt über 302 Beziehungen, während Ligand (Biochemie) hat 28. Als sie gemeinsam 6 haben, ist der Jaccard Index 1.82% = 6 / (302 + 28).

Referenzen

Dieser Artikel zeigt die Beziehung zwischen Enzym und Ligand (Biochemie). Um jeden Artikel, aus dem die Daten extrahiert ist abrufbar unter:

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