Ähnlichkeiten zwischen EC-Nummer und Ligase
EC-Nummer und Ligase haben 14 Dinge gemeinsam (in Unionpedia): Adenosintriphosphat, Aminosäuren, Carboxylase, Enzym, Hydrolasen, International Union of Biochemistry and Molecular Biology, Isomerasen, Lyasen, Nicotinamidadenindinukleotid, Oxidoreduktasen, Synthasen, Synthetase, Transferase, Translokasen.
Adenosintriphosphat
Adenosintriphosphat, kurz ATP, ist ein Nukleotid, nämlich das Triphosphat des Nucleosids Adenosin.
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Aminosäuren
H-Atom) Aminosäuren (AS), unüblich aber genauer auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe.
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Carboxylase
Carboxylasen sind Enzyme, die Kohlenstoffdioxid als eine Carboxygruppe in ihr Substrat einbauen.
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Enzym
Bändermodell des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Kristallstrukturanalyse. TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym. Substrate und Cofaktoren. (Strukturausschnitt aus der mitochondriellen Aconitase: katalytisches Zentrum mit Fe4S4-Cluster (Mitte unten) und gebundenem Isocitrat (ICT). Rings herum die nächsten Aminosäuren des Enzyms.) Ein Enzym, auch Ferment genannt, ist ein Stoff, der aus biologischen Großmolekülen besteht und als Katalysator bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen kann.
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Hydrolasen
Hydrolasen sind Enzyme, die Ester, Ether, Peptide, Glycoside, Säureanhydride oder C-C-Bindungen in reversibler Reaktion hydrolytisch spalten.
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International Union of Biochemistry and Molecular Biology
Die International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB, für Internationale Vereinigung für Biochemie und Molekularbiologie; bis 1991 International Union of Biochemistry, IUB) ist eine internationale Nichtregierungsorganisation, die sich mit Biochemie und Molekularbiologie beschäftigt.
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Isomerasen
Isomerasen sind Enzyme der fünften Enzymklasse laut der systematischen Nomenklatur der Enzymkommission der International Union of Biochemistry (IUB) und katalysieren die Isomerisierungs-Reaktionen, das ist die Umwandlung einer Verbindung in eine isomere Struktur.
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Lyasen
Lyasen sind Enzyme der vierten Enzymklasse laut der systematischen Nomenklatur der Enzymkommission der International Union of Biochemistry (IUB) und katalysieren eine Molekülspaltung.
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Nicotinamidadenindinukleotid
Nicotinamidadenindinukleotid (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt NAD) ist ein Coenzym, das formal ein Hydridion überträgt (zwei Elektronen, kurz: 2 e-, und ein Proton, H+).
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Oxidoreduktasen
Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren.
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Synthasen
Synthasen sind in der Biochemie Enzyme, die die Synthese eines bestimmten Stoffes katalysieren; der hergestellte Stoff wird im Namen explizit genannt.
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Synthetase
Als Synthetase werden Enzyme aus der Klasse der Ligasen bezeichnet, die bei der Ligation ein Nukleosidtriphosphat (NTP) wie ATP spalten.
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Transferase
Transferasen (aus ‚hinübertragen‘) sind Enzyme der zweiten Enzymklasse laut der systematischen Nomenklatur der Enzymkommission der International Union of Biochemistry (IUB) und katalysieren die Übertragung einer funktionellen Gruppe X (z. B. einer Methylgruppe oder Phosphatgruppe) von einem Donator A zu einem Akzeptor B: Der Donator ist oft ein Coenzym.
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Translokasen
Als Translokasen werden Proteine oder Proteinkomplexe bezeichnet, die aktiv an einer Translokation über eine Biomembran beteiligt sind und je nach Spezifität den Durchtritt von Atomen oder Molekülen durch die Membran oder deren Abtrennung innerhalb der Membran ermöglichen.
Die obige Liste beantwortet die folgenden Fragen
- In scheinbar EC-Nummer und Ligase
- Was es gemein hat EC-Nummer und Ligase
- Ähnlichkeiten zwischen EC-Nummer und Ligase
Vergleich zwischen EC-Nummer und Ligase
EC-Nummer verfügt über 55 Beziehungen, während Ligase hat 34. Als sie gemeinsam 14 haben, ist der Jaccard Index 15.73% = 14 / (55 + 34).
Referenzen
Dieser Artikel zeigt die Beziehung zwischen EC-Nummer und Ligase. Um jeden Artikel, aus dem die Daten extrahiert ist abrufbar unter: